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2015全国生物奥赛辅导课件:蛋白质结构



第四节 蛋白质

三、二肽和多肽
(一)肽 由一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基 脱水缩合而成的化合物。氨基酸之间脱水后形成的键称 肽键(酰胺键)。 O O + NH-CH-C NH2-CH-C

H
甘氨酸

OH

H

甘氨酸

/>H

OH

-HOH

O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH

肽键

甘氨酰甘氨酸

寡肽与多肽
?

习惯上,含有 25 个以下氨基酸构成的肽称为寡肽 ;

由25个以上氨基酸组成的肽称为多肽; ? 多肽链:是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一 种结构; ? 多肽链的方向是从氨基末端( N- 末端)走向羧基 末端(C-末端)。
?

N末端:多肽链中有自由氨基的一端 C末端:多肽链中有自由羧基的一端

N末端

C末端

牛核糖核酸酶

多肽是一个线性链状分子 肽链中的氨基酸不是原来完整的分子,多肽链 中的氨基酸单位称为氨基酸残基。
肽键

链状结构

肽的命名

Ser-Val-Tyr-Asp-Gln 丝氨酰-缬氨酰-酪氨酰-天冬氨酰-谷氨酰胺

肽键

酰胺平面

由于肽键— CO — NH —带有双键性质,不能沿 C-N 键 自由旋转。组成肽键的4个原子处于同一平面。
H和O原子处于C—N键的两侧形成反式。

酰胺平面与α-碳原子的二面角( φ和ψ )

二面角
两相邻酰胺平面之间,能以共同的 Cα 为定点而旋转,绕Cα-N键旋转的角度称 φ 角,绕 C- Cα 键旋转的角度称 ψ 角。 φ 和 ψ

称作二面角,亦称构象角。

三、二肽和多肽
(二)几种生物活性肽 在生物体中,多肽最重要的存在形式是作为蛋 白质的亚单位。但是,也有许多分子量比较小的多 肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生 理功能,常称为活性肽。 如:谷胱甘肽;脑啡肽;激素类多肽;抗生素 类多肽;蛇毒多肽等。 生物的生长、发育、细胞分化、大脑活动、肿瘤 病变、免疫防御、生殖控制、抗衰老、生物钟规律 及分子进化等均涉及到活性肽。

活性肽是机体内传递信息、调节代谢和协调器官 活动的重要化学信使。

三、二肽和多肽
(二)几种生物活性肽 1.谷胱甘肽(GSH) 体内重要的还原肽

谷胱甘肽的分子中有一个特殊的γ肽键,是由谷氨酸的γ 羧基与半胱氨酸的α氨基缩合而成。。

GSH 有抗氧化剂的作用,可还原细胞内产生的 过氧化氢。 由于GSH中含有一个活泼的巯基,很容易氧化, 二分子GSH脱氢以二硫键相连成氧化型的谷胱甘肽 (GSSG)
H2O2 2GSH
GSH过氧 化物酶

NADP+
GSH还原酶

2H2O

GSSG

NADPH+H+

谷胱甘肽的生理功用: 解毒作用 参与氧化还原反应 保护巯基酶的活性 抗氧化剂作用,维持红细胞膜的稳定

(一)谷光甘肽(GSH)
SH COOH CH2 H2N-CHCH2CH2CO— NHCHCO — Cys γ-Glu NHCH2COOH
Gly

2GSH

GSSG

(二)胰高血糖素
由胰岛α-细胞分泌(β-细胞分泌胰岛素),29肽 。胰高血糖素调节 维持血糖浓度。

三、二肽和多肽
(二)几种生物活性肽 2.多肽类激素及神经肽 体内许多激素属寡肽或多肽

催产素和升压素 均为9肽,第3位和第9位氨基酸不同。催产素使子 宫和乳腺平滑肌收缩,具有催产和促使乳腺排乳作用。 升压素促进血管平滑肌收缩,升高血压,减少排尿。

促肾上腺皮质激素(ACTH) 39肽,活性部位为第4~10位的7肽片段: Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly

脑肽
高等动物中枢神经系统产生的一类小活性肽。
如:脑啡肽,具有强烈的镇痛作用(强于吗啡),不上瘾 Met-脑啡肽 Tyr-Gly-Gly-Phe-Met Leu-脑啡肽 Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu β-内啡肽,具有较强的吗啡样活性与镇痛作用。

胰高血糖素

由胰岛α-细胞分泌,29肽。胰高血糖素调节维持血糖 浓度。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 1.蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构包括: ? 组成蛋白质的多肽链数目. ? 多肽链的氨基酸数目、种类和排列顺序。 ? 多肽链内或链间二硫键的数目和位臵。 最重要的是多肽链的氨基酸顺序,它是蛋白质 生物学功能的基础。

主要的维系键:
肽键、二硫键

为了表示蛋白质结构的不同组织层次,一般采用下 列的专门术语。

一级结构指的是多肽链共价主链的氨基 酸顺序。 二级结构是指多肽链借助氢键排列成 沿一维方向具有周期性结构的构象,如纤 维状蛋白质中的α—螺旋和β—折叠片。 三级结构是指多肽链借助各种次级键( 非共价键)盘绕成具有特定肽链走向的紧密 球状构象。三级结构中,除了属于二级结 构的α—螺旋和β—折叠片等有规则的构 象之外,还有无规则的松散肽段。 四级结构是指寡聚蛋白质中各亚基之 间在空间上的相互关系或结合方式。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 1.蛋白质的一级结构

蛋白质的氨基酸序列具有重要意义:
(1)蛋白质的一级结构决定它的高级结构 氨基酸序列的改变可以导致蛋白高级结构与功能异 常和疾病,例如镰刀状细胞贫血病; (2)蛋白质的氨基酸序列是阐明蛋白质生物活性的分 子基础。

二硫键(—S—S)是由两个半胱氨酸( 残基)脱氢连接而成的,是连接肽链内或肽 链间的主要化学键。二硫键在蛋白质分子中 起着稳定肽链空间结构的作用,往往与生物 活力有关。 二硫键被破坏后,蛋白质或多肽的生物 活力就会丧失。蛋白质结构中,二硫键的数 目多,蛋白质结构的稳定性就越强。在生物 体内起保护作用的皮、角、毛发的蛋白质中 ,二硫键最多。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 稳定蛋白质三维结构的作用力 主要是一些称为非共价键或次级键的弱相互作用。
a b e

c
d d

c

a

a 盐键(离子键) c 疏水作用 e 二硫键

b 氢键 d 范德华力

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 2.蛋白质的二级结构 指 多肽链本身折叠和盘绕的方式,形成有规律

的结构或构象。
? ?-螺旋 ? ?-折叠

? ?-转角
? 无规卷曲 主要的维系键: 氢键(链内或链间)

(一)蛋白质的二级结构(secondary structure)
定义 蛋白质分子中多肽链主链原子中的局部空间 分布状态,即多肽链主链原子的空间构象,不涉 及侧链原子的空间排布。
H2N—CH—CO OH R1

α

肽键

H H2N—CH—CO OH

α

R2

肽键

H H 2N—CH—COOH

α

R3

H H

R

O
C
H

N
360°

? C

C

?

键长0.123nm

C

键长0.153

R
O

360°

N

键长0.132nm

C
H

H

R

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 2.蛋白质的二级结构 (1)α-螺旋:

α-螺旋是 多肽链的主 链原子沿一 中心轴盘绕 所形成的有 规律的螺旋 构象。

结构特征: (1)天然蛋白质绝大多数都是右手 螺旋 (2)除主链原子外,侧链都伸向螺 旋外侧 (3)每圈螺旋有3.6个氨基酸残基 (4)螺旋间距离 0.54nm (5)螺旋上升时,每个残基沿轴旋 转100° (6)相邻螺圈之间以链内氢键维系, 第一个氨基酸残基的-C=O与第五个 氨基酸残基的-NH形成氢键。 (7)氢键方向与螺旋中心轴平行
H —C—(NH—C—CO)3 O H N—

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 2.蛋白质的二级结构 (1)α-螺旋: 特点: ①α -螺旋结构允许所有肽键都能参与链内氢键的形 成,因此构象很稳定。

②α -螺旋结构在纤维蛋白和球状蛋白中普遍存在。
③α -角蛋白几乎全是α -螺旋结构。

④多肽链中有脯氨酸时,α -螺旋就被中断,并产生 一个“结节”,往往就形成转角。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 2.蛋白质的二级结构 (2)?-折叠

β-折叠是由若 干肽段或肽链排 列形成的片层构 象,是一种肽链相 当伸展的结构。

结构特征: (1)肽链按层排列,主要依靠相邻肽链上的-C=O与 -NH-形成的氢键以维持结构的稳定性。也可以在同 一肽链的不同部分之间形成。 (2)肽键的平面性使多肽折叠成片,氨基酸侧链伸 展在折叠片的上面和下面。
R Cα Cα R Cα R R Cα Cα R R Cα

β -折叠包括平行式和反平行式两种类型

(3)?-折叠有两种类型。一种为平行式,即所有肽链 的N-端都在同一边。另一种为反平行式,即相邻两条 肽链的方向相反。反平行结构更为稳定。
N N N C C C C N
平行

反平行

(4)?-折叠在纤维蛋白和球状蛋白中均存在。
α-角蛋白用热水或稀碱等方法处理,或用外力拉 直,就转变为?-角蛋白,属于平行结构。 丝心蛋白属于反平行结构。

纤维状蛋白质
1.角蛋白(keratin) 角蛋白是外胚层细胞的结构蛋白质,来源 于皮肤以及皮肤的衍生物:发、毛、鳞、羽、 甲,蹄、角等。角蛋白可分为两类,一类是α角蛋白,另一类是β-角蛋白。α-角蛋白是角 蛋白中的优势形式。它主要是由α-螺旋构象的 多肽链构成的,多肽链大体上与角蛋白的长向 平行。一根毛发大纤维沿轴向排列。毛发具有 高度有序的结构。毛发性能就决定于α-螺旋结 构以及这样的组织方式。

2.胶原蛋白 胶原蛋白或称胶原(collagen)是很多脊 椎动物和无脊椎动物休内含量最丰富的蛋白 质,它也属于结构蛋白质,使骨、腱、软骨 和皮肤具有机械强度。

3.弹性蛋白 弹性蛋白是结缔组织的另一个蛋白质 组分,它的最重要性质就是弹性。

(三)模体(motif)
在许多蛋白质分子
中,可发现二个或三个

具有二级结构的肽段,
在空间上相互接近,形 成一个特殊的空间构象 ,被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体

锌指结构(zinc finger)

螺旋-折叠-折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合

* 模体(motif)
在许多蛋白质的分子中,几个(多为2?3个) 具有二级结构的肽段相互靠近,形成具有特定功 能的空间构象,称为模体。模体是一种超二级结 构。

形式: 螺旋-转角-螺旋(HTH) 锌指结构 亮氨酸拉链

?转角 ?螺旋

?螺旋
N

C

helix-turn-helix(HTH) 螺旋-转角-螺旋

V F S R

E

K S A L S R H Q

?-折叠

?-折叠

?-螺旋

E C G L C

半胱氨酸残基

Zn
Zn 组氨酸残基

Zn
H

R

V
K N

K

Y

锌指模体 (zinc finger motif)

碱性亮氨酸拉链模体 (basic leucine zipper,bZIP )

?

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 2.蛋白质的二级结构 (3)?-转角: 多肽链上经常出现180°的回折,这个回折角上 就是?-转角结构。 结构特点: (1)在?-转角部分,由四个氨基酸残基组成; 弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基 的–N-H之间形成氢键。 (2)这类结构主要存在于球状蛋白分子中。 O H (3)属于非重复性结构
H —C—(NH—C—CO)2 N—

为了紧紧折叠成紧密的球蛋白,多肽链常常反转 方向,成发夹形状。一个氨基酸的羰基氧以氢键结合 到相距的第四个氨基酸的氨基氢上。 β-转角经常出现在连接反平行β-折叠片的端头。
R CH C 3 N—H O=C 2CH R N H O R N—4CH—C

H

O

甘氨酸侧链为氢原子, 适于充当多肽链大幅度转向 的成员。 脯氨酸的环状侧链的固 定取向有利于β-转角的形成 ,它往往出现在转角部位。

O

H C—1CH—N
R

O

(3)?-转角(?-turn)
C
C
N

R

C
H N H

O

C C C
N

O

R

C

H

多肽链中的肽段出 现1800回折时的结构。 ?-转角常出现在肽链 呈180°回折处,多由 4个氨基酸残基组成, 第1个氨基酸的羰基氧 与第4个氨基酸残基的 氨基氢形成氢键。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 2.蛋白质的二级结构 (4)无规卷曲: 没有规律性的的松散肽链结构,就是无规卷曲。 结构特征: (1)没有一定规律,不能被归入明确的二级结构; (2)对每一种特定蛋白都是确定的结构,有其自身 的结构规律; (3)球蛋白分子中,往往含有较多的无规卷曲; (4)无规卷曲往往有利于多肽链形成灵活的、具有 特异生物活性的构象。

(4)无规卷曲(random
无规卷曲

coil)

?-折叠

?-螺旋

?-转角

限制性内切核酸酶BamHI的三级结构 (示二级结构的几种类型)
某些肽段似乎无确定规律的折叠方式。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 2.蛋白质的二级结构 ?转角与无规卷曲的功能特点 (1)?转角与无规卷曲多位于球状蛋白的表面,使多肽 链具有弯曲、回折和重新定向的能力,以形成结实、

球状的结构。
(2)无规卷曲与生物活性密切相关,经常构成酶的活

性中心和其它蛋白质特异的功能部位, 对外界的理化
因子极为敏感。

蛋白质二级结构总结与比较 二级结构 ?-螺旋 刚性 /柔性 刚性较强 氢键 数目 多 多 少 重复 结构 有 有 没有 形状

?-折叠片 刚性较强 ?- 转角等 柔性较强

无规卷曲

柔性较强



没有

各种蛋白质依其一级结构特点在其多肽链的不同区 段可形成不同的二级结构。如:蜘蛛网丝蛋白中有很 多α-螺旋及β-折叠层,也有β-转角和不规则卷曲。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 3.蛋白质的超二级结构和结构域 超二级结构和结构域是位于二级结构和三级

结构之间的两个层次,超二级结构的层次接近二
级结构,而结构域的层次接近三级结构。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 3.蛋白质的超二级结构和结构域 (1)超二级结构: 是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互 作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组 合体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡 态构象层次。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 3.蛋白质的超二级结构和结构域 (1)超二级结构: 在多数情况下,只有非极性残基侧链参与构成超

二级结构的相互作用,而极性残基多在蛋白质分子的
外表面。

氢键与疏水作用对维系超二级结构有大贡献。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 3.蛋白质的超二级结构和结构域 (1)超二级结构: 1、αα (复绕α-螺旋) 2、ββ 3、βαβ

4、β曲折 (希腊钥匙构象)

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 3.蛋白质的超二级结构和结构域 (2)结构域: 是球状蛋白质的折叠单位。多肽链在二级结构或超 二级结构基础上进一步绕曲折叠,形成紧密的三级结 构的局部折叠区,它是相对独立的近似球状的结构, 具有部分生物功能。对于较大的蛋白质分子或亚基, 多肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 3.蛋白质的超二级结构和结构域 (2)结构域: 结构特点:

①结构域通常是超二级结构的组合; ②结构域是三级结构的结构单位;
③结构域一般由100-200个氨基酸残基组成; ④结构域之间常形成相对松散的裂隙; ⑤许多结构域之间由“铰链区”相连,使分子构象 具有一定的柔性,结构域之间容易发生相对运动 。

结构域之间常 常只有一段肽链相 连,形成所谓“铰 链区”,使结构域 容易发生相对运动。 结构域之间的这种 柔性有利于如酶和 抗体活性的发挥。

抗原结合部位

VH CH1
S S S S S S

H L VL

S 补体结合部位

S

CL CH2 CH3

IgG分 子 的 12 个 结 构 域

(一)蛋白质的空间结构 3.蛋白质的超二级结构和结构域 (2)结构域: 功能特点: ①通过结构域之间的相对运动,使蛋白质分子实现一

定的生物功能。
②酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上.

③在蛋白质分子内,结构域可作为结构单位进行相对
独立的运动,水解出来后仍能维持稳定的结构,甚

至保留某些生物活性(功能的独立性)。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 4.蛋白质的三级结构 是指在二级结构、超二级结构和结构域基础上,主 链构象和侧链构象相互作用,进一步盘曲折叠形成的特 定的球状分子结构。三级结构是指多肽链中所有原子的 空间排布。对于单一多肽链的蛋白质,三级结构是它的 最高级结构,只有具有完整的三级结构,才具有全部的

生物学功能。 重点: 一条多肽链、以二级结构为基础、总三维空间结构

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 4.蛋白质的三级结构 主要的维系键:

有氢键、疏水作用、离子键、范德华力和二硫键等。
尤其是疏水作用,在蛋白质三级结构中起着重要作用。 二硫键是维持三级结构唯一的一种共价键,能把肽链 的不同区段牢固地连接在一起。

肌红蛋白 (Mb) 为单肽蛋白质, 含有153个氨基酸, 有8个螺旋区

C 端 N端

五、肌红蛋白的结构与功能
肌红蛋白是第一个被确定的具有三级结构的蛋 白质,主要生物学功能是结合氧,是哺乳动物肌肉 中储氧的蛋白质。肌红蛋白是一个相对比较小的蛋 白,只由一条多肽链组成,呈扁平的棱形,含有一 个血红素辅基。分子大小为4.5X3.5X2.5nm。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 4.蛋白质的三级结构 蛋白质在三级结构层次的分类 纤维状蛋白质:整个分子形成有规则的线性结构, 外形呈纤维状或细棒状 ;多数不溶于水;起支架和 保护作用。 球状蛋白质:分子结构层次分明,外形接近球形或 椭球形;溶解性较好;承担重要生理功能。 膜蛋白:与细胞的各种膜系统结合而存在,具有独 特的结构特点。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 4.蛋白质的三级结构 (1)球状蛋白质 ①球状蛋白质含多种二级结构元件 ②球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次

③球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体
④球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部,亲水侧链暴露

在分子表面

(一)蛋白质的空间结构 4.蛋白质的三级结构 (2)纤维状蛋白质
代表
?-角蛋白 胶原蛋白

占优势的 二级结构
?螺旋 ?螺旋

维系三维结 构的作用力
氢键、二硫键 氢键、共价键

重要的氨 基酸残基
Cys Gly, Pro, Hyp, Lys

生活中的 物理特性
可伸缩、可 卷曲 较高的机械 强度

丝心蛋白
弹性蛋白

?折叠
无规卷曲

氢键、范德华 力
共价键

Gly, Ala, Ser
Lys

柔软、抗张 强度
弹性强

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 4.蛋白质的三级结构 (2)纤维状蛋白质 ①蛋白质整体结构多为线性,由数条多肽链按照一定规 则组合而成; ②在多数纤维状蛋白质中,某一种二级结构元件占绝对 优势; ③ 纤维状蛋白质三维结构并不具有鲜明的折叠层次; ④多数纤维状蛋白质不易溶于水,主要原因为纤维状蛋

白质在分子内部与表面具有较多的疏水性氨基酸残基

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 4.蛋白质的三级结构 (3)膜蛋白 ①膜蛋白的疏水氨基酸侧链可伸向外部 ②膜蛋白所含的亲水氨基酸残基比胞质蛋白质少

③膜蛋白具有重要的生物功能,是生物膜实施功能
的基本场所,生物膜的各种功能,大部分是由蛋白

质来完成的。

(三)分子伴侣(chaperon)
分子伴侣通过提供一个保护环境从而加速蛋 白质折叠成天然构象或形成四级结构. * 可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开, 如此重复进行可防止错误的聚集发生,使肽链正 确折叠。 * 可与错误聚集的肽段结合,使之解聚后,再诱导 其正确折叠。 * 在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起 了重要的作用。

伴侣蛋白在蛋白质折叠中的作用

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 5.蛋白质的四级结构 指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过 非共价键连接起来的结构形式;各个亚基在这些蛋白 质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。 这种蛋白质分子中,最小的单位通常称为亚基或 亚单位,一般由一条肽链构成,无生理活性。 主要的维系键:

主要是疏水作用,其次是氢键、离子键和范德 华力。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 5.蛋白质的四级结构 ? 许多蛋白质是由两个或两个以上独立的球状蛋白质 通过非共价键结合成的多聚体,称为寡聚蛋白质。 ? 寡聚蛋白质中的每个独立的球状蛋白质称为亚基, 亚基一般由一条肽链构成,也称为单体。 ? 蛋白质的四级结构,是指亚基的种类、数量以及各 个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用



四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 5.蛋白质的四级结构 (1)维持四级结构的作用力:

? 范德华力
? 氢键 ? 离子键 ? 疏水作用 ? 二硫键

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 5.蛋白质的四级结构 (2)结构特点: ①寡聚蛋白质由多个亚基组成; ②寡聚蛋白质一级结构规定了亚基间的结合方式; ③寡聚蛋白质通常含有两个以上具有相同三级结构的亚

基(或原体);
④寡聚蛋白质多具有对称结构;

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 5.蛋白质的四级结构 (3)结构与功能的关系: ①寡聚蛋白质才是完整的独立功能单位,各亚基分 别承担相对独立但彼此相关的任务,缺一不可; ②亚基之间的组合与相互作用使寡聚蛋白质具有特 定的功能(如产生酶活性部位); ③寡聚蛋白质的调节功能(别构效应与协同性); ④四级结构可提高遗传经济性和效率。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 5.蛋白质的四级结构 胰岛素受体:

由4个亚基组成(α2β2),
α亚基与β亚基形成单体, 2个单体形成二聚体。

血红蛋白的四级结构

2.四级结构的对称性
多数寡聚蛋白质分子其亚基的排列是对称的 。对称性是四级结构蛋白质分子的最重要的性质 之一。所有亚基和单体蛋白质分子都是不对称的 。

七、血红蛋白的结构与功能

1.血红蛋白的结构 血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成 部分,它的主要功能是运输氧和二氧化碳 。血红蛋白是一种寡聚蛋白质,由四个亚 基组成。成人的红细胞中含有两种血红蛋 白(Hb)。一种是HbA,占血红蛋白总量的 96%以上;另一种是HbA2,占血红蛋白 总量的2%左右。根据X—射线晶体结构分 析揭示,血红蛋白分子接近于一个球体, 直径5.5nm。四个亚基(二个α链和2个β链 )占据相当于四面体的四个角,整个分子形 成c2点群对称。

烟草花叶病毒(TMV)示意图
由2130个相同亚基构 成的螺旋对称性柱形 蛋白质外壳,紧密排 列于一含有6 390个 核苷酸的单链RNA分 子周围。解离的TMV 外壳亚基和RNA,在 合适的条件下能自装 配成完整的TMV。

四、蛋白质
(一)蛋白质的空间结构 6.稳定蛋白质的作用力
?
?

维系蛋白质分子的一级结构:肽键、二硫键
维系蛋白质分子的二级结构:氢键

?

维系蛋白质分子的三级结构:氢键、疏水键、
范德华力、离子键

?

维系蛋白质分子的四级结构:氢键、疏水键、
范德华力、离子键

肽键 共价键 二硫键

一级结构

化学键
次级键

氢键 疏水键 盐键 范德华力

二、三、四级结构

三、四级结构

氨基酸分子有的亲水,有的疏水。在水相中,蛋 白质分子中含有的疏水氨基酸部分往往折叠到蛋白质 大分子的内部而远离水相;在强疏水环境中,例如在 细胞膜的脂类层中就暴露在大分子的外面而与脂类分 子相邻。 蛋白质分子中亲水类氨基酸的部分在水相中大多 露在蛋白质分子的表面与水接触。



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