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2015全国生物奥赛辅导课件:蛋白质的性质



第四节 蛋白质

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 1. 蛋白质是两性电解质

NH3+
Pr COOH
pH<pI +H+

NH3+
Pr COO-

+OH-

NH2 Pr

COO-

/>pH=pI pH>pI ? 蛋白质与氨基酸、多肽一样,能够发生两性解离,也 有等电点。在等电点时,在电场中不移动,蛋白质的 溶解度最小,易沉淀析出。 ? 等电点与蛋白质所含氨基酸种类和数量有关。含酸性、 碱性氨基酸数目相近的蛋白质,等电点约5.0。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 1. 蛋白质是两性电解质 ? 蛋白质分子中可解离的基团除肽链末端的α-氨基和α羧基外,主要还有氨基酸残基上的侧链基团,如ε-氨 基、β-羧基、巯基、酚基、胍基、咪唑基等。 ? 酸性环境中负离子与质子结合,使蛋白质带正电,碱 性环境中正离子释放出质子,使蛋白质带负电。 ? 在电场中,若蛋白质分子所带净电荷为正,向负电极 移动;反之,净电荷为负,向正极移动,这种移动现 象称电泳。 ? 不同蛋白质等电点不同,利用蛋白质的电泳现象,可 以将蛋白质进行分离纯化。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 2. 蛋白质特有的性质——胶体性质

蛋白质胶体溶液维持稳定的因素:
(1)大分子,分子颗粒在1-100nm,具有胶体性质。

如:布朗运动、丁达尔现象、电泳现象、粘度大、不 能透过半透膜、比较稳定不易沉淀等。
(2)蛋白质表面极性基团形成的水膜

分子表面有许多极性基团(如-NH+3、-COO-、-OH-、 -SH等),和水有高度的亲和性,吸附水分子形成水膜, 使分子之间不易靠拢而聚集。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 2. 蛋白质特有的性质——胶体性质

蛋白质胶体溶液维持稳定的因素:
(3)非等电点状态时,同性电荷的互相排斥

在pH不等于pI的溶液中,蛋白质分子都带同性电荷, 互相排斥,不易聚集而沉淀,且能与其周围电性相反的 离子形成双电层,维持蛋白质溶液的稳定性。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 2. 蛋白质特有的性质——胶体性质 ? 蛋白质分子是大分子,其表面的水膜和同性电荷,是维 持蛋白质在溶液中稳定的两个重要因素,所以作为胶体 系统是相当稳定的,如无外界因素的影响,就不致互相 凝集而沉淀。

? 利用蛋白质不能透过半透膜的性质,可以用羊皮纸、火 棉胶、玻璃纸等来分离纯化蛋白质,这种方法叫透析法。 可将非蛋白质的小分子杂质除去。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀反应 在某些化学因素的作用下,溶液中的蛋白质分子发 生凝聚,并从溶液中沉淀析出的现象,称为蛋白质的沉 淀。(此时,蛋白质疏水侧链暴露在外) 原理:蛋白质在溶液中靠水膜和表面电荷保持其稳定 性,一旦破坏蛋白质的水膜、中和蛋白质的电荷, 溶液的稳定性就被破坏,蛋白质就会从溶液中沉 淀下来。 分类:根据沉淀的结果,蛋白质的沉淀分为可逆沉淀 和不可逆沉淀。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀反应 可逆沉淀: 在温和条件下,通过改变溶液的pH或电荷状况,使 蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。

在沉淀过程中,蛋白质分子的结构和性质都没有发 生变化,如除去沉淀因素,可以重新溶解形成溶液, 所以又称为非变性沉淀。可逆沉淀是分离和纯化蛋白 质的基本方法。
类型:盐析法,低温下有机溶剂沉淀法,等电点沉 淀法等

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀 不可逆沉淀: 在强烈沉淀条件下,不仅破坏了蛋白质胶体溶液的 稳定性,而且也破坏了蛋白质的结构和性质,尤其是 空间结构破坏,产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解 于原来的溶剂中,所以又称为变性沉淀。 类型:温度较高下有机溶剂、加热、重金属盐、生 物碱试剂(单宁酸、苦味酸、三氯乙酸)、强酸碱、 震荡、超声波等。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀
盐析法 有机溶剂沉淀法 蛋 白 质 沉 淀 基 本 方 法 可逆沉淀 等电点沉淀法

有机聚合物沉淀法
加热沉淀 不可逆沉淀

强酸强碱沉淀
重金属盐沉淀 生物碱试剂

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀 (1)盐析法: ① 盐溶与盐析: 盐溶:蛋白质在稀盐溶液中,溶解度随盐浓度的升高而 上升。 盐溶现象可能是由于少量带电离子提高了蛋白质 分子相关基团的带电性的缘故。 盐析:在高浓度盐溶液中,蛋白质溶解度又随着盐 浓度的升高而下降,直到蛋白质析出。 不同的蛋白质盐析时所需盐类浓度不同,因此可 以用逐渐加大盐浓度的方法使不同蛋白质分段析出加 以分离,这种方法称为分段盐析。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀 (1)盐析法: ②盐析的基本原理: a.破坏水膜:中性盐比蛋白质具更强的亲水性,因此 可与蛋白质争夺水分子。 b.中和电荷:高浓度盐离子中和蛋白质的电荷,使蛋 白质表面双电层厚度降低,静电排斥作用减弱。 盐浓度增高到一定数值后,由于水化作用,使蛋白 质的水膜相继破坏,最终引起蛋白质分子间相互聚集并 从溶液中析出。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀 (1)盐析法: ③常用的中性盐: (NH4)2SO4 ,Na2SO4 ,NaH2PO4 , NaCl等 其中最重要的是 (NH4)2SO4 大多数蛋白质在等电点时,在盐溶液中的溶解度 最低。所以盐析时溶液pH值调到等电点效果最好。 不仅适用于蛋白质,还常用于多肽、酶、多糖、 核酸等分离纯化。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀 (2)有机溶剂沉淀法: ①定义:

在蛋白质水溶液中加入一定量亲水性的有机溶剂,能
显著降低蛋白质的溶解度,使其沉淀析出。 有机溶剂的浓度,可以使混合物中的蛋白质分段析出,达 到分离纯化的目的。 分离纯化。

不同蛋白质沉淀时所需有机溶剂的浓度不同,因此调节

不仅适用于蛋白质,还常用于多肽、酶、多糖、核酸等

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀 (2)有机溶剂沉淀法: ②基本原理: a.破坏水膜:有机溶剂的亲水性强, 破坏蛋白质分子周围的水膜,使溶解度 降低。 b.降低介电常数:降低水溶液的介 电常数,减小溶剂的极性,使蛋白质分 子间的静电引力增加,相互吸引而聚集 。 ③常用的有机溶剂:乙醇最常用 甲醇、乙醇、异丙醇、丙酮等

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀 (3)等电点沉淀法: ①定义: 利用蛋白质在等电点时溶解 度最低以及不同的蛋白质具有不 同等电点一这特性,对蛋白质进 行分离纯化的方法。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀 (3)等电点沉淀法: ②基本原理: 在等电点(pI)时,蛋白质分子 的净电荷为零,消除了分子间的静 电斥力,吸引力增大,能相互聚集 起来,沉淀析出,此时溶质的溶解 度最低,但由于水膜的存在,蛋白 质仍有一定的溶解度而沉淀不完全, 所以常与盐析法或有机溶剂沉淀法 联合使用。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀 (3)等电点沉淀法: ③适用范围: 适合于疏水性较大的蛋白质(如酪蛋白),因其 表面水化层相对较薄。亲水性较强的蛋白质在等电点 下不容易产生沉淀。

单独使用等电点法主要是用于去除等电点相距较 大的杂蛋白。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀 (4)成盐沉淀法: 蛋白质能和重金属、某些有机酸及无机酸形成 难溶性的盐类复合物而沉淀。 金属离子沉淀法 有机酸沉淀法

无机酸沉淀法 注意:形成复合盐后,常使蛋白质发生不可逆沉淀。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀 (4)成盐沉淀法: ①重金属离子沉淀法: 有些重金属离子(Hg2+、Pb2+、Cu2+等)能与带负 电荷的蛋白质(在碱性溶液中,pH>pI时)的酸性功 能团结合形成金属复合盐沉淀。
根据与有机物作用的机制不同,可将金属离子分为三类: ① 能与羧基、含氮化合物和含氮杂环化合物结合 如:Mn2+, Fe2+, Co2+, Ni2+, Cu2+, Zn2+等 ② 能与羧基结合,但不能与含氮化合物结合 如:Ca2+, Ba2+, Mg2+, Pb2+等 ③ 能与巯基结合,如:Hg2+, Ag+, Pb2+等

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 3. 蛋白质的沉淀 (4)成盐沉淀法: ②有机酸沉淀法: 某些有机酸如苦味酸、苦酮酸、鞣(单宁)酸 和三氯乙酸等的酸根能与带正电荷的蛋白质(在酸 性溶液中,pH<pI时)的碱性功能团结合形成不溶 性的复合盐沉淀。 ③无机酸沉淀法: 某些无机酸如磷钨酸、磷钼酸等也能与带正电 荷的蛋白质(pH<pI时)形成溶解度极低的复合盐, 使蛋白质沉淀析出。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 4. 蛋白质的变构、变性和复性 (1)变构和变性: 变构:含2个以上亚基的蛋白质分子,其中一个亚基与 小分子物质结合,不但该亚基的空间结构发生变化,其 他亚基的构象也发生变化,结果整个蛋白质分子的构象 乃至活性都发生变化,这一现象称为变构(或别构)。

变构的本质:只涉及非共价键的断裂,是可逆的。 变构现象与蛋白质的生理功能有密切联系。
如:血红蛋白在运输氧气时,就有变构现象发生。 如:酶的变构调节,某些酶分子可以和它所催化的最终产 物结合,引起变构效应,使酶的活力降低,从而起到反馈抑制 的效果。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 4. 蛋白质的变构、变性和复性 (1)变构和变性: 变性:某些物理或化学因素作用时,蛋白质分子的空间 结构发生改变和破坏,从而丧失生物活性的现象。 变性的本质: ①不发生共价键(肽键和二硫键)的破坏,不改变蛋 白质的一级结构; ②维持高级结构的次级键遭到破坏(氢键、疏水键), 引起天然构象的解体,使肽链的有序的卷曲、折叠状 态变为松散无序。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 4. 蛋白质的变构、变性和复性 (2)导致变性的因素: ? 加热(70-100℃) ? 超声波、X射线、紫外光等高能射线 ? 机械力:如剧烈振荡或搅拌 ? 重金属离子:Hg2+、pb2+,能与-SH或带电基团反 ? 强酸和强碱 ? 乙醇、丙酮等有机溶剂:破坏疏水作用 ? 还原性试剂:尿素、?-硫基乙醇 ? 去污剂:去污剂都是两亲分子,破坏疏水作用

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 4. 蛋白质的变构、变性和复性 (3)变性蛋白质的性质改变: 蛋白质变性后,分子内部的疏水基团暴露到表面: ①生物学性质:生物活性丧失,抗原性改变。 ②物理性质: 旋光性改变,溶解度降低,易沉淀析出, 失去结晶能力,粘度增加,光吸收度增加等;若此蛋白 具有辅酶或辅基的话,可能会与辅酶或辅基脱离。 ③化学性质:肽链松散,反应基团(-SH、-S-S-、酚羟 基等)增加,从而易被蛋白酶水解。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 4. 蛋白质的变构、变性和复性 (4)变性的类型: 可逆变性 蛋白质变性 不可逆变性 变性蛋白质通常都是固体状态,不溶于水和其它溶 剂,也不可能恢复原有蛋白质所具有的性质。所以, 蛋白质的变性通常都伴随着不可逆沉淀。

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 4. 蛋白质的变构、变性和复性 (4)变性的类型:
有些蛋白质的变性是可逆的,如果变性不过于剧烈, 不超过一定限度,经适当处理后,可重新变为天然蛋白质 (复性)。

变性 复性
天然RNA酶 变性RNA酶

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 4. 蛋白质的变构、变性和复性 (5)蛋白质的复性: 若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,变 性蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能 ,称为复性。

去除尿素、 β-巯基乙醇
添加尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态,无活性

天然状态, 有催化活性

四、蛋白质
(二)蛋白质的理化性质 4. 蛋白质的变构、变性和复性 (6)变性的应用: 1.大豆蛋白质的浓溶液加热加盐而成变性蛋白质凝固体 ,就是豆腐。 2.急救重金属盐中毒(如氯化高汞)时,给患者吃大量 乳品或蛋清,目的就是使乳品或蛋清中的蛋白质在消化 道中与重金属离子结合成不溶性的变性蛋白质,从而阻 止重金属离子被吸收进入体内。 3.临床分析化验血清中非蛋白质成分,常常用加三氯醋 酸或钨酸使血液中蛋白质变性沉淀而去掉。

氨基酸的修饰

R基具有羟基、巯基等集团的氨基酸可被修饰,修
饰就是共价结合上了其他基团。 磷酸化:丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸上的OH(组氨酸、 精氨酸); 甲基化:精氨酸、赖氨酸、谷氨酸;

羧基化:谷氨酸、天冬氨酸
糖基化:O-糖苷:丝氨酸、苏氨酸;

N-糖苷:天冬酰胺

四、蛋白质
(三)蛋白质的分类 1.化学分类:简单蛋白质和结合蛋白质 简单蛋白质:完全由α -氨基酸构成的蛋白质。

(1)清(白)蛋白和球蛋白:广泛存在于动植物组织中。 清蛋白易溶于水,球蛋白微溶于水,易溶于稀盐溶液。 (2)谷蛋白和醇溶蛋白:植物种子中,不溶于水,易溶于 稀酸、稀碱,后者可溶于70-80%乙醇中。 (3)精蛋白和组蛋白:存在于动物细胞核中(核蛋白), 溶于水和稀酸,碱性蛋白质。 (4)硬蛋白:存在于软骨、腱、毛、发、角等组织中,分 为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白,不溶于水、 盐溶液、稀酸、稀碱。

1.角蛋白 角蛋白是外胚层细胞的结构蛋白,构成皮肤以及皮 肤的衍生物:毛、发、鳞、羽、甲,蹄、角等。 角蛋白可分为两类,一类是α-角蛋白,另一类是 β-角蛋白。 α-角蛋白是角蛋白中的优势形式。它主要是由α螺旋构象的多肽链构成的,多肽链大体上与角蛋白的方 向平行。

2.胶原蛋白 胶原蛋白是脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质,也 属于结构蛋白,使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。

2.弹性(力)蛋白 弹性蛋白是结缔组织的另一个蛋白质组分,它的最重 要性质就是弹性。主要存在于结缔组织中,尤其是腱和动 脉的弹性组织中。它与胶原蛋白共同存在,赋予组织以弹 性和抗张能力。

四、蛋白质
(三)蛋白质的分类 1.化学分类:简单蛋白质和结合蛋白质 结合蛋白质:除了蛋白质部分外,还有非蛋白质成分 ,这种成分称辅基。 (1)核蛋白:辅基为核酸,如细胞质中的核糖体 (2)糖蛋白:辅基为糖类,如细胞膜中的糖蛋白 (3)脂蛋白:辅基为脂类,如血清?-,?-脂蛋白 (4)色蛋白:辅基为色素,如血红蛋白、叶绿蛋白、细 胞色素c (5)磷蛋白:辅基为磷酸,如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋 白、弹性蛋白、丝心蛋白

四、蛋白质
(三)蛋白质的分类 1.化学分类:简单蛋白质和结合蛋白质 结合蛋白质: 血红蛋白(色蛋白): 由四分子的珠蛋白和四分子血红素组成,每个血红 素由1个卟啉环组成,在环中央有一个亚铁原子。 过氧化氢酶、细胞色素c都是 由蛋白质和铁卟啉组成的。

四、蛋白质
(三)蛋白质的分类 2.功能分类:结构蛋白和功能蛋白 结构蛋白:参与细胞各部分结构的组成。 如:膜蛋白、核糖体的蛋白质、染色体的蛋白质等 功能蛋白:参与细胞的生理活动。 如:酶、胰岛素、载体蛋白、抗体、血红蛋白等

四、蛋白质
(三)蛋白质的分类 3.构象分类:球状蛋白和纤维状蛋白 纤维状蛋白:分子类似纤维或细棒,在生物体内作为结 构成分。可分为可溶性纤维蛋白和不溶性纤维蛋白。 球状蛋白:外形接近球形或椭圆形,溶解性较好,能形 成结晶,大多数蛋白质属于这一类。

四、蛋白质
(四)蛋白质的水解 完全水解 : 得到各种氨基酸的混合物。 部分水解 : 通常得到多肽片段,最后得到各种氨基 酸的混合物。 蛋白质和多肽的肽键可以被酸、碱或蛋白酶催化 水解,酸或碱能够将多肽完全水解,酶水解一般是部 分水解。

四、蛋白质
(四)蛋白质的水解 1.酸水解 : 常用6mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸,在105-110℃ 条件下进行水解,反应时间约20小时。 优点:不容易引起水解产物的消旋化。

缺点:色氨酸被沸酸完全破坏

四、蛋白质
(四)蛋白质的水解 2.碱水解 : 一般用5mol/L氢氧化钠,煮沸10-20小时。 优点:色氨酸在水解中不受破坏。 缺点:水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的 破坏,产率不高。部分的水解产物发生消旋化。

四、蛋白质
(四)蛋白质的水解 3.酶水解 :

目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶或称蛋白酶 已有十多种。主要用于一级结构分析以获得蛋白质的部 分水解产物。 优点:应用酶水解多肽不会破坏氨基酸,也不会发 生消旋化。水解的产物为较小的肽段。

四、蛋白质
(四)蛋白质的颜色反应 1.双缩脲反应 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜 共热,呈现紫色的络合反应。双缩脲反应可用来检测 蛋白质水解程度,定性鉴定或定量测定蛋白质。

四、蛋白质
(四)蛋白质的颜色反应 2.茚三酮反应 蛋白质经水解后产生的α-氨基酸也可发生茚三 酮反应。

O OH OH O 水合茚三酮

O

+

R CH COOH NH2

Δ

H OH O 茚三酮(还原型)

+ RCHO + NH3 + CO2

氨基酸



茚三酮(还原型)

水合茚三酮

蓝紫色物质

四、蛋白质
(四)蛋白质的颜色反应

2.茚三酮反应 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,
其余所有的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质

。此反应可用于测定样品中氨基酸的含量。采用纸层
析、离子交换层析和电泳技术分离氨基酸时,常用茚

三酮溶液作显色剂。

四、蛋白质
(四)蛋白质的颜色反应
反应名称 双缩脲反应 试剂 NaOH 、少量 稀CuSO4溶液
硝酸汞、亚硝 酸汞、硝酸和 亚硝酸混合物

颜色 紫色

反应有 关基团
两个以上肽键

有此反应的蛋 白质或氨基酸

所有 蛋白质 Tyr(酪) Tyr、Phe Trp(色)

米伦氏反应
黄色反应 乙醛酸反应
(Hopking-Cole反应)

红色
黄色、 橘黄色 紫色环 红色 蓝色 蓝色 自由氨基及羧基 胍基

浓HNO3及NH3 乙醛酸试剂 及浓H2SO4

坂口反应
(Sakaguchi反应)

α-萘酚、NaClO 、NaOH溶液

Arg(精) Tyr、Trp α-氨基酸

碱性 CuSO 4 及 (Folin-Cioculteu反应) 磷钼酸-磷钨酸 茚三酮反应 茚三酮

酚试剂反应

四、蛋白质
(五)蛋白质的分离和纯化

1.透析及超滤法(根据分子大小)
* 透析法 利用透析袋把大分子蛋白质与 小分子化合物分开的方法。

* 超滤法 利用压力或离心力,强行使水和其他小分子溶质
通过半透膜,而蛋白质被截留在膜上,以达到浓缩蛋

白质的目的。

四、蛋白质
(五)蛋白质的分离和纯化 2.超速离心(根据分子大小) * 既可以用来分离纯化蛋白 质也可以用作测定蛋白质 的分子量。 * 根据不同蛋白质分子大小 和密度的差别,在离心力 的作用下,由小到大的分 阶段离心,对其进行分离 纯化。

四、蛋白质
(五)蛋白质的分离和纯化 3.丙酮沉淀、盐析(利用溶解度差别) *丙酮沉淀:必须在0~4℃低温下进行,丙酮用量一 般 10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后, 应立即分离。除了丙酮以外,也可用乙醇沉淀。 *盐析:是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质 溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏

,导致蛋白质沉淀。

四、蛋白质
(五)蛋白质的分离和纯化 4.电泳(根据电荷不同,即酸碱性质不同) 蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒, 在电场中能向着与其所带电荷相反的电极移动。这种通 过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术 , 称为电泳。 几种重要的蛋白质电泳:

*聚丙烯酰胺凝胶电泳:常用于蛋白质分子量的测定。 *等电聚焦电泳:通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质 的电泳方法。

PAGE

电泳结果

四、蛋白质
(五)蛋白质的分离和纯化 5.层析(根据电荷不同)

层析分离蛋白质的原理
待分离蛋白质溶液(流动相)经过一个固态物 质(固定相)时,根据溶液中待分离的蛋白质颗粒 大小、电荷多少及亲和力等,使待分离的蛋白质组 分在两相中反复分配,并以不同速度流经固定相而 达到分离蛋白质的目的。

四、蛋白质
(五)蛋白质的分离和纯化 5.层析(根据电荷不同) 蛋白质分离常用的层析方法: *离子交换层析:利用各蛋白质的电荷量及性质不同进 行分离。

*凝胶过滤又称分子筛层析:利用各蛋白质分子大小不
同分离。



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